中國科大膜蛋白界面振動(dòng)能量轉(zhuǎn)移研究取得進(jìn)展

　　中國科學(xué)技術(shù)大學(xué)合肥微尺度物質(zhì)科學(xué)國家實(shí)驗(yàn)室、量子創(chuàng)新研究院、化學(xué)物理系羅毅教授研究團(tuán)隊(duì)研究員葉樹集小組在膜蛋白界面振動(dòng)能量轉(zhuǎn)移方面取得進(jìn)展。本文威正翔禹/締一生物為您分析中國科大膜蛋白界面振動(dòng)能量轉(zhuǎn)移研究取得進(jìn)展。

    該小組揭示了生物膜界面蛋白質(zhì)酰胺鍵骨架振動(dòng)的能量轉(zhuǎn)移速率與途徑，研究成果以Ultrafast Vibrational Dynamics of Membrane-Bound Peptides at the Lipid Bilayer/Water Interface為題發(fā)表在《德國應(yīng)用化學(xué)》上。

　　電子和能量轉(zhuǎn)移過程被譽(yù)為化學(xué)反應(yīng)動(dòng)力學(xué)的心臟，決定化學(xué)反應(yīng)的所有初始步驟。蛋白質(zhì)分子能量轉(zhuǎn)移對(duì)生化反應(yīng)及生理功能的正常運(yùn)作至關(guān)重要，許多生理和細(xì)胞過程均依賴于蛋白質(zhì)的超快能量轉(zhuǎn)移過程，例如，構(gòu)象變化傳輸和變構(gòu)通迅與沿蛋白質(zhì)骨架上的能量傳輸直接相關(guān)。快速且有效的能量轉(zhuǎn)移是蛋白質(zhì)維持在很窄溫度范圍內(nèi)正常工作的保證。因而，理解生物膜界面蛋白質(zhì)的能量轉(zhuǎn)移過程是揭示膜蛋白質(zhì)工作機(jī)制的關(guān)鍵。迄今為止，人們對(duì)蛋白質(zhì)（特別是界面蛋白質(zhì)）能量轉(zhuǎn)移了解十分有限，例如，對(duì)振動(dòng)能量如何在蛋白質(zhì)內(nèi)傳輸，如何與構(gòu)象變化傳輸關(guān)聯(lián)，如何導(dǎo)致功能，以及振動(dòng)能量傳遞是否是直接的相干傳遞過程仍是未解之謎。其根源在于，能量傳遞過程牽涉皮秒或更短時(shí)間尺度內(nèi)的激發(fā)態(tài)動(dòng)力學(xué)，而目前在理論和實(shí)驗(yàn)上對(duì)激發(fā)態(tài)動(dòng)力學(xué)，尤其是界面激發(fā)態(tài)動(dòng)力學(xué)的精確描述缺乏行之有效的方法和數(shù)據(jù)積累。近日，葉樹集小組獨(dú)立搭建了振動(dòng)態(tài)選擇激發(fā)—和頻光譜探測的飛秒時(shí)間分辨測量系統(tǒng)，其技術(shù)指標(biāo)達(dá)到當(dāng)前國際***水平。利用具有特定能量的飛秒紅外脈沖選擇激發(fā)生物膜上蛋白質(zhì)的N-H基團(tuán)，用飛秒和頻光譜監(jiān)控N-H基團(tuán)的瞬態(tài)結(jié)構(gòu)變化，**測出水環(huán)境下生物膜上蛋白質(zhì)N-H的振動(dòng)能量轉(zhuǎn)移速率（圖1）。通過激發(fā)N-H基團(tuán)，探測酰胺鍵C=O瞬態(tài)結(jié)構(gòu)變化，研究者發(fā)現(xiàn)N-H到C=O的振動(dòng)能量傳遞存在兩種途徑：一種是直接的NH-CO耦合作用；另一種是N-H先弛豫到某中間態(tài)（記為X態(tài)），X態(tài)與C=O發(fā)生耦合作用（圖2）。系統(tǒng)研究表明，的氫鍵強(qiáng)弱決定N-H與C=O間兩種耦合途徑的比例。氫鍵越強(qiáng)，耦合的比例越高，揭示了氫鍵作用影響膜蛋白能量傳遞途徑和速率的規(guī)律。

　　葉樹集小組致力于發(fā)展和完善具有界面選擇性的高靈敏、快速識(shí)別、原位實(shí)時(shí)免標(biāo)記的和頻光譜新技術(shù)，系統(tǒng)研究復(fù)雜體系的界面物理與化學(xué)問題，目前已形成一套表征界面復(fù)雜分子結(jié)構(gòu)、相互作用以及動(dòng)力學(xué)的相對(duì)完整方法。

　　該工作得到國家自然科學(xué)基金重點(diǎn)和面上項(xiàng)目、國家重點(diǎn)研發(fā)計(jì)劃、中央高校重要方向項(xiàng)目培育基金、中科院等的資助。 綜上所述，您是不是已經(jīng)對(duì)中國科大膜蛋白界面振動(dòng)能量轉(zhuǎn)移研究取得進(jìn)展，有所了解。如果還有其他疑問，請(qǐng)咨詢威正翔禹/締一生物資深專家免費(fèi)熱線：400-166-8600。